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酶的分子組成和化學結構

放大字體  縮小字體 發(fā)布日期:2013-07-29  來源:實驗室資訊網(wǎng)
核心提示:一、酶的分子組成  根據(jù)酶的組成成份,可分單純酶和結合酶兩類! 渭兠福╯imple enzyme)是基本組成單位僅為氨基酸的一類酶
 一、酶的分子組成

  根據(jù)酶的組成成份,可分單純酶和結合酶兩類。

  單純酶(simple enzyme)是基本組成單位僅為氨基酸的一類酶。它的催化活性僅僅決定于它的蛋白質結構。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均屬此列。

  結合酶(conjugated enzyme)的催化活性,除蛋白質部分(酶蛋白apoenzyme)外,還需要非蛋白質的物質,即所謂酶的輔助因子(cofactors),兩者結合成的復合物稱作全酶(holoenzyme),即:?
 

 

全酶  =酶 蛋 白  + 輔助因子 
(結合蛋白質)  (蛋白質部分)  (非蛋白質部分) 

 

 

  酶的輔助因子可以是金屬離子,也可以是小分子有機化合物。常見酶含有的金屬離子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、(或Cu+)、Zn2+和Fe2+(或Fe3+)等。它們或者是酶活性的組成部分;或者是連接底物和酶分子的橋梁;或者在穩(wěn)定酶蛋白分子構象方面所必需。小分子有機化合物是些化學穩(wěn)定的小分子物質,其主要作用是在反應中傳遞電子、質子或一些基團,?砂雌渑c酶蛋白結合的緊密程度不同分成輔酶和輔基兩大類。輔酶(coenzyme)與酶蛋白結合疏松,可以用透析或超濾方法除去;輔基(prosthetic group)與酶蛋白結合緊密,不易用透析或超濾方法除去,輔酶和輔基的差別僅僅是它們與酶蛋白結合的牢固程度不同,而無嚴格的界限。

  現(xiàn)知大多數(shù)維生素(特別是B族維生素)是組成許多酶的輔酶或輔基的成分(見表2-1)。它們的化學結構式見生物氧化章。體內酶的種類很多,而輔酶(基)的種類卻較少,通常一種酶蛋白只能與一種輔酶結合,成為一種特異的酶,但一種輔酶往往能與不同的酶蛋白結合構成許多種特異性酶。酶蛋白在酶促反應中主要起識別底物的作用,酶促反應的特異性、高效率以及酶對一些理化因素的不穩(wěn)定性均決定于酶蛋白部分。

表2-1 B族維生素及其輔酶形式
 

 

B族維生素  輔酶形式  主要作用 
硫胺素(B1)  硫胺素焦磷酸酯(TPP)  α-酮酸氧化脫羧酮基轉換作用 
硫辛酸  6,8-二硫辛酸  α-酮酸氧化脫羧 
泛酸  輔酶A(CoA)  ;D換作用 
核黃素(B2)  黃素單核苷酸(FMN) 黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)  氫原子轉移 氫原子轉移 
尼克酰胺(PP)  尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)  氫原子轉移 氫原子轉移 
吡哆素(B6)  磷酸吡哆醛  氨基酸代謝 
生物素(H)  生物素  羧化作用 
葉酸  四氫葉酸  “一碳基團”轉移 
鈷胺素(B12)  5-甲基鈷銨素 5-脫氧腺苷鈷銨素  甲基轉移  

 

 

  二、酶的分子結構和活性中心

  酶的分子中存在有許多功能基團例如,-NH2、-COOH、-SH、-OH等,但并不是這些基團都與酶活性有關。一般將與酶活性有關的基團稱為酶的必需基團(essential group)。有些必需基團雖然在一級結構上可能相距很遠,但在空間結構上彼此靠近,集中在一起形成具有一定空間結構的區(qū)域,該區(qū)域與底物相結合并將底物轉化為產(chǎn)物,這一區(qū)域稱為酶的活性中心(active center),對于結合酶來說,輔酶或輔基上的一部分結構往往是活性中心的組成成分。

  構成酶活性中心的必需基團可分為兩種,與底物結合的必需基團稱為結合基團(binding group),促進底物發(fā)生化學變化的基團稱為催化基團(catalytic group);钚灾行闹杏械谋匦杌鶊F可同時具有這兩方面的功能。還有些必需基團雖然不參加酶的活性中心的組成,但為維持酶活性中心應有的空間構象所必需,這些基團是酶的活性中心以外的必需基團。

  酶分子很大,其催化作用往往并不需要整個分子,如用氨基肽酶處理木瓜蛋白酶,使其肽鏈自N端開始逐漸縮短,當其原有的180個氨基酸殘基被水解掉120個后,剩余的短肽仍有水解蛋白質的活性。又如將核糖核酸酶肽鏈C末端的三肽(棻麠絲楃?切斷,余下部分也有酶的活性,足見某些酶的催化活性僅與其分子的一小部分有關。

  不同的酶有不同的活性中心,故對底物有嚴格的特異性。例如乳酸脫氫酶是具有立體異構特異性的酶,它能催化乳酸脫氫生成丙酮酸的可逆反應:?

  L(+)乳酸通過其不對稱碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分別與乳酸脫氫酶活性中心的A、B及C三個功能基團結合,故可受酶催化而轉變?yōu)楸。而D(-)乳酸由于桹H、桟OOH的空間位置與L(+)乳酸相反,與酶的三個結合基團不能完全配合,故不能與酶結合受其催化。由此可見,酶的特異性不但決定于酶活性中心的功能基團的性質,而且還決定于底物和活性中心的空間構象,只有那些有一定的化學結構,能與酶的結合基團結合,而且空間構型又完全適應的化合物,才能作為酶的底物。

  但是,酶的結構不是固定不變的,有人提出酶分子(包括輔酶在內)的構型與底物原來并非吻合,當?shù)孜锓肿优c酶分子相碰時,可誘導酶分子的構象變得能與底物配合,然后底物才能與酶的活性中心結合,進而引起底物分子發(fā)生相應化學變化,此即所謂酶作用的誘導契合學說(induced fit theory)。用X衍射分析的方法已證明,酶在參與催化作用時發(fā)生了構象變化。

編輯:songjiajie2010

 
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