指脊椎動物胃液中的蛋白酶,是典型的肽鏈內切酶,底物特異性廣,但對鄰接疏水性氨基酸殘基的肽鍵能相當?shù)乃。等電點在pH=1附近;钚缘淖钸mpH約為2(以變性蛋白質做底物時約為3.5)。在豬中除得到主要成分胃蛋白酶A(EC3.4.23.1)外也得到胃蛋白酶B和C。各種胃蛋白酶都是以無活性的前體物質胃蛋白酶原(pepsinogen)A、B、C的形態(tài)分泌出來,在胃液的酸性條件下自我催化而激活。胃蛋白酶原A的等電點為pH3.7,分子量約4萬。氨基末端的殘基是亮氨酸。激活時從氨基末端切下幾個肽,剩下的部分,其分子量約33500,變成氨基末端具有異亮氨酸的胃蛋白酶A。這時被切下來的肽中有些具有抑制胃蛋白酶活性的作用。胃蛋白酶B和C也有和A很相似的性質(底物特異性也比A稍狹窄),激活時的變化也相同的。B對明膠的分解作用較強。據推測,它和曾被稱為明膠酶(gelatinase)是同一物質。對胃蛋白酶的活性來說,認為兩個天冬氨酸殘基起重要作用。